Вестник Новосибирского государственного педагогического университета, 2016, Т. 6, № 5, С. 207–217
© Гусейнова С. Я., Гулиева Р. Т., Дадашев М. З., Джафаров А. И., Яхъяева Ф. Р., Гусейнов Т. М., 2016
УДК: 
57 + 612

Окислительная модификация гемоглобина изолированных эритроцитов в инкубационной среде, содержащей нитрит натрия и селенит натрия

Гусейнова С. Я. 1 (Баку, Азербайджан), Гулиева Р. Т. 1 (Баку, Азербайджан), Дадашев М. З. 1 (Баку, Азербайджан), Джафаров А. И. 1 (Баку, Азербайджан), Яхъяева Ф. Р. 1 (Баку, Азербайджан), Гусейнов Т. М. 1 (Баку, Азербайджан)
1 Национальная Академия наук Азербайджана
Полный текст (свободный доступ) — Скачан 3569 раз(а)
Аннотация: 

Рассмотрено влияние нитрита натрия и селенита натрия при их совместном и одиночном воздействии на процессы окисления гемоглобина (Hb), перекисного окисления липидов (ПОЛ), активность антиоксидантных (АО) энзимов – глутатионпероксидазы (ГП) и каталазы в эритроцитах человека in vitro. Выявлено, что нитриты оказывают значительное воздействие на окислительные процессы в эритроцитах и Hb, а селенит натрия ослабляет развитие нитрит-индуцированного окислительного процесса в эритроцитах и снижает образование метгемоглобина (MetHb) на 25–40 %. Оказывая значительное воздействие на окислительные процессы в эритроцитах, нитриты не приводят к заметному возрастанию показателей ПОЛ в них. Под воздействием нитрита происходит незначительное изменение активности АО фермента ГП (до 20–30 %), активность каталазы во всех случаях существенно падает (в 1,5–2 раза). Нитриты в инкубационной среде способствуют увеличению концентраций мембранного оксигемоглобина и MetHb, а селенит натрия оказывает тормозящее действие на этот процесс.

Ключевые слова: 

нитрит натрия, селенит натрия, эритроциты, метгемоглобин, глутатионпероксидаза, каталаза, перекисное окисление липидов, мембранный гемоглобин

https://www.scopus.com/record/display.uri?eid=2-s2.0-85017635376&origin=...

Oxidative modification of hemoglobin of isolated red blood cells in the incubation medium containing sodium nitrite and sodium selenite

Библиографическая ссылка:
Гусейнова С. Я., Гулиева Р. Т., Дадашев М. З., Джафаров А. И., Яхъяева Ф. Р., Гусейнов Т. М. Окислительная модификация гемоглобина изолированных эритроцитов в инкубационной среде, содержащей нитрит натрия и селенит натрия // Вестник Новосибирского государственного педагогического университета. – 2016. – № 5. – С. 207–217. DOI: http://dx.doi.org/10.15293/2226-3365.1605.15
Список литературы: 
  1. Реутов В. П., Сорокина Е. Г., Каюшин Л. П. Участвуют ли нитритные ионы в регуляции систем внутри- и межклеточной сигнализации? //  Вопр. мед.  химии. – 1994. – Т. 40, № 6. – С. 31–35.
  2. Hanafy K. A., MartinE.,Murad F. CCTeta, a novel soluble guanylyl cyclase-interacting protein// J. Biol. Chem. – 2004. – Vol. 279, № 45. – Р. 46946–46953.
  3. YoshidaК., KasamaК. Biotransformation of nitric oxide. // Environ. Health Perspect. – 1987. – Vol. 73. – P. 201–205.
  4. Gladyshev V.N. Selenoproteins and selenoproteomes // Selenium: Its molecular biology and role in human health  / Ed. D. L. Hatfield, M. J. Berry, V. N. Gladyshev. – Springer, 2006. – P. 101–112.
  5. Szebeni J., Winterbourn C. C., Carrell R. W. Oxidative interactions between haemoglobin and membrane lipid. A liposome model // Biochem. J. – 1984. – Vol. 220, № 3. – P. 685–692.
  6. Моин В. М.Простой и специфический метод определения активности глутатионпероксидазы в эритроцитах // Лаб. Дело. – 1986. – № 12. – C. 724–727.
  7. Королюк М.А. Метод определения активности каталазы // Лаб. дело. – 1988. – Т. 64, № 3. – С. 16–17.
  8. Mengel C. F., Kann H. E. Effect of in vivo hyperoxid of erythrocytes, III in vivo peroxidation of erythrocytes lipid. // J. Nutr. Chemical Invest. – 1966. – Vol. 45. – P. 1150–1159.
  9. Худсон Д. Ж. Статистика для физиков. – М.: Мир, 1990. – 242 с.
  10. Widmer C.C. et al. Hemoglobin can attenuate hydrogen peroxide induced oxidative stress by acting as an antioxidative peroxidise // Antioxidants and Redox signalling. – 2010. – Vol. 12, № 2. – P. 185–199.
  11. Low P. S. Role of hemoglobin denatyration and band 3 clustering in initiating red cell removal // Red Blood Cell Aging  / Eds M. Magnani, A. De Flora). – New York: Plenum Press, 1991. – P. 173–183.
  12. Реутов В. П., Сорокина Е. Г., Охотин В. Е., Косицин Н. С. Циклические превращения NO в организме млекопитающих. – М.: Наука, 1998. – 159 c.
  13. Ванин А. Ф., Кубрина Л. Н., Лисовская И. Л.,  Маленкова И. В., Четвериков А. Г. Эндогенные нитрозильные комплексы гемового и негемового железа в клетках и тканях. // Биофизика. – 1971. – Т. 16. – С. 650–658.
  14. Ванин А. Ф. Динитрозильные комплексы железа эндогенные сигнальные агенты в клетках и тканях животных и человека (Гипотеза) // Биофизика. – 2004. – Т. 49, Вып. 4. – С. 581–568.
  15. Стародубцева М. Н., Черенкевич С. Н.Механизмы реакций гемоглобина с пероксинитритом в водно-солевом растворе // Изв. НАН Беларуси. Серия медико-биол. наук. – 2003. –  № 2. – C. 86–90.
  16. Hobbs A. I., Gladwin M. T., Patel R. P., Williams D. L. H., Butler A. R. Haemoglobin: NO transporter, NO inactivator or none of the above // TRENDS in Pharmacological Science. – 2002. – Vol. 23. – P. 406–411.
  17. Bonavertura C. Effects of S-Nitrosation on Oxygen Binding by Normal and Sickle Cell Hemoglobin // Journal  of  Biological Chemistry. – 1999. – Vol. 274, № 35. – P. 24742–24748.
  18. Чеснокова Н. П., Понукалина Е. В., Бизенкова М. Н. Молекулярно-клеточные механизмы инактивации свободных радикалов в биологических системах // Успехи современного естествознания. – 2006. – № 7. – С. 29–36.
  19. Millar K. P., Sheppard A. D., Gardiner M. A. A comparison of the distribution of Se in proteins of blood, liver, and kidney from rats differing in selenium status //  N.Z.J. Agr. Res. – 1972. – Vol. 15, № 4. – P. 756–777.
  20. Гусейнов Т. М., Яхъяева Ф. Р., Гулиева Р. Т. Влияние селена на устойчивость гемоглобина к фотоокислительным процессам // Украинский биохимический журнал. – 2012. – Т. 84, № 2. – C. 53–60.
  21. Гусейнов Т. М., Яхъяева Ф. Р. Селен как антиокислительный протектор в эритроцитах. – Saarbruken, Germany: Lambert Academic,  2014. – 134 p.
Дата публикации 31.10.2016